Różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu

The kluczowa różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu jest to, że aktywator enzymu może zwiększać aktywność enzymu, podczas gdy inhibitor enzymu może zmniejszać aktywność enzymu.

Enzymy są białkami i składają się z aminokwasów i są katalizatorami biologicznymi. Katalizatorem jest każdy związek, który może zmniejszyć szybkość reakcji chemicznej. Dwa rodzaje związków mogą wpływać na aktywność enzymów; są aktywatorami i inhibitorami. Porozmawiajmy więcej szczegółów na temat tych związków.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest Aktywator enzymów
3. Co to jest inhibitor enzymu
4. Porównanie obok siebie - Aktywator enzymu vs inhibitor enzymu w formie tabelarycznej
5. Podsumowanie

Co to jest Aktywator enzymów?

Aktywatory enzymów są gatunkami chemicznymi, które mogą wiązać się z enzymem w celu zwiększenia jego aktywności. Dlatego mogą bezpośrednio wpływać na aktywność enzymu. Działają w odwrotny sposób niż inhibitory enzymów. W większości przypadków działają one przez wiązanie się z niektórymi regionami innymi niż aktywne miejsca enzymu. Są to tak zwane „miejsca allosteryczne” enzymu.

Czasami substrat lub sam reagent działa jako aktywator, gdy ten reagent wiąże się z jednym aktywnym miejscem enzymu. Dlatego może zwiększać powinowactwo enzymu do substratów i aktywować również inne miejsca aktywne. Niektóre ważne przykłady tych cząsteczek obejmują heksokinazę I i glukokinazę.

Co to jest inhibitor enzymu?

Inhibitory enzymów są związkami chemicznymi, które mogą wiązać się z enzymem w celu zmniejszenia jego aktywności. Dlatego mogą bezpośrednio wpływać na aktywność enzymu. Działają w odwrotny sposób niż aktywatory enzymów. Podobnie większość inhibitorów blokuje miejsca aktywne enzymu. W ten sposób mogą zmniejszać aktywność enzymu.

Rycina 01: Wiązanie inhibitorów i aktywatorów w miejscu allosterycznym enzymu

Czasami wiążą się również z miejscami allosterycznymi. Wiązanie tej cząsteczki może być odwracalne lub nieodwracalne. W wiązaniu odwracalnym inhibitory są usuwane z enzymu po zablokowaniu wiązania substratu. Przeciwnie, w nieodwracalnym wiązaniu inhibitory mogą nieodwracalnie zmieniać kształt miejsca aktywnego. Dlatego żadne substraty nie będą się wiązać z aktywnym miejscem enzymu. Niektóre typowe przykłady obejmują leki, inhibitor rybonukleazy itp.

Jaka jest różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu?

Aktywatory enzymów są gatunkami chemicznymi, które mogą wiązać się z enzymem w celu zwiększenia jego aktywności. Dlatego mogą wpływać na aktywność enzymu. Niektóre typowe przykłady aktywatorów enzymów obejmują heksokinazę I i glukokinazę. Inhibitory enzymów są związkami chemicznymi, które mogą wiązać się z enzymem w celu zmniejszenia jego aktywności. Dlatego mogą zmniejszać aktywność enzymu. Jest to zatem kluczowa różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu. Niektóre typowe przykłady inhibitorów enzymów obejmują leki, inhibitor rybonukleazy itp.

Podsumowanie - Aktywator enzymów vs Inhibitor enzymów

Aktywatory i inhibitory to dwie cząsteczki, które mogą wpływać na aktywność enzymu. Różnica między aktywatorem enzymu a inhibitorem enzymu polega na tym, że aktywatory enzymu mogą zwiększać aktywność enzymu, podczas gdy inhibitory enzymu mogą zmniejszać aktywność enzymu.

Odniesienie:

1. „Aktywator enzymów”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 15 lipca 2018 r. Dostępne tutaj 
2. „Inhibitor enzymów”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 lipca 2018 r. Dostępne tutaj  

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1.'Rysunek 06 05 05'By CNX OpenStax, (CC BY 4.0) przez Commons Wikimedia