Różnica między trypsyną a pepsyną

Kluczowa różnica - trypsyna vs pepsyna
 

Enzymy trawienne to enzymy, które rozkładają spożywany pokarm na małe cząsteczki, które mogą zostać wchłonięte przez nasz organizm. Enzymy te pomagają w absorpcji składników odżywczych i utrzymaniu zdrowego jelita. Są końmi roboczymi naszego układu trawiennego i biorą udział w całym procesie trawienia. Spożywamy różne rodzaje żywności, które składają się z tłuszczów, białek i węglowodanów. Różne enzymy trawienne działają razem i łamią się, aby rozbić ten pokarm na mniejsze i bardziej przyswajalne składniki. Enzymy trawienne są wydzielane przez gruczoły ślinowe, komórki wydzielnicze żołądka i trzustki oraz gruczoły wydzielnicze jelita cienkiego. Istnieją cztery podstawowe kategorie enzymów trawiennych. Są to proteazy, lipazy, amylazy i nukleazy. Proteazy, znane również jako peptydazy, rozkładają białka na peptydy lub aminokwasy. Trypsyna i pepsyna to dwie proteazy. Pepsyna jest głównym enzymem trawiennym żołądka. Trypsyna jest obecna w sokach trzustkowych wydzielanych do jelita cienkiego. Jest to kluczowa różnica między trypsyną a pepsyną.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest trypsyna
3. Co to jest pepsyna
4. Podobieństwa między trypsyną i pepsyną
5. Porównanie obok siebie - trypsyna vs pepsyna w formie tabelarycznej
6. Podsumowanie

Co to jest trypsyna?

Trypsyna jest proteazą wydzielaną przez trzustkę do jelita cienkiego. Trypsyna trawi białka do peptydów i aminokwasów. Trypsyna powstaje w nieaktywnej formie znanej jako trypsynogen. Trypsynogen jest aktywowany do trypsyny przez enzym zwany enteropeptydazą. Aktywowana trypsyna katalizuje podział białek na aminokwasy w podstawowych warunkach.

Rycina 01: Trypsyna

Trypsynę po raz pierwszy odkrył Wilhelm Kuhne w 1876 r. Trypsyna rozrywa łańcuchy peptydowe głównie po stronie karboksylowej aminokwasów lizyny lub argininy. Istnieją naturalne inhibitory trypsyny, aby zapobiec działaniu aktywnej trypsyny w trzustce, co może być bardzo szkodliwe. Są to trzustka bydlęca, owomukoid, soja i fasolka lima. Te inhibitory działają jako konkurencyjne analogi substratu i zapobiegają wiązaniu prawidłowego substratu z aktywnym miejscem trypsyny. Gdy te inhibitory wiążą się z trypsyną, tworzy nieaktywny kompleks.

Co to jest pepsyna?

Różne enzymy trawienne są zawarte w soku żołądkowym. Pepsyna jest głównym spośród nich enzymem żołądkowym. Pepsyna została odkryta przez Theodora Schwanna w 1836 roku. Struktura pepsyny jest trójwymiarowa. Miejsce aktywne enzymu powstaje przez skręcanie i zwijanie łańcuchów polipeptydowych i zbliżenie kilku aminokwasów do siebie. Pepsyna jest wytwarzana przez gruczoły żołądkowe. Powstaje w nieaktywnej formie znanej jako pepsinogen i przekształca się w postać aktywną, którą jest pepsyna, przez HCl w żołądku. Pepsyna jest proteazą. Rozkłada białka na peptydy lub aminokwasy. Żołądek ma kwaśne warunki. Kataliza pepsyny zachodzi w tym kwaśnym środowisku żołądka.

Rycina 02: Pepsyna

Pepsyna skutecznie rozrywa wiązania peptydowe między aminokwasami hydrofobowymi i aromatycznymi, takimi jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. Działanie pepsyny można hamować, tworząc środowiska o wysokim odczynie zasadowym oraz z inhibitorów, takich jak pepstatyna, sukralfat itp..

Jakie są podobieństwa między trypsyną a pepsyną?

• Pepsyna i trypsyna rozkładają białka. Obie są głównymi proteazami w ludzkim układzie trawiennym.
• Oba enzymy wydzielane są w nieaktywnych formach, takich jak pepsinogen i trypsynogen.

Jaka jest różnica między trypsyną a pepsyną?

Trypsyna kontra pepsyna
Trypsyna jest proteazą, która działa w jelicie cienkim.	Pepsyna to proteaza działająca w żołądku.
Średni
Trypsyna działa w środowisku alkalicznym	Pepsyna działa w środowisku kwaśnym.
Lokalizacja
Trypsyna znajduje się w jelicie cienkim.	Pepsyna znajduje się w żołądku.
Rodzaj proteazy
Trypsyna jest proteazą trzustkową.	Pepsyna jest proteazą żołądkową.
Nieaktywna forma
Nieaktywną postacią trypsyny jest trypsynogen.	Nieaktywna postać pepsyny to pepsinogen.
Aktywacja
Trypsynogen jest aktywowany do trypsyny przez enzym zwany enteropeptydazą.	Pepsinogen jest aktywowany do pepsyny przez HCl.
Odkrycie
Trypsyna została odkryta przez Wilhelma Kuhne w 1876 roku	Pepsin został odkryty przez Theodora Schwanna w 1836 roku.

Podsumowanie - Trypsyna kontra Pepsyna

Trypsyna i pepsyna to dwie proteazy, które działają na białka i rozkładają się na peptydy i aminokwasy. Trypsyna jest wytwarzana przez trzustkę i wydzielana do jelita cienkiego. Pepsyna jest wytwarzana przez gruczoły żołądkowe. Jest to jeden z głównych enzymów żołądkowych. To jest różnica między trypsyną a pepsyną.

Pobierz wersję PDF Trypsin kontra Pepsin

Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać go do celów offline zgodnie z cytatem. Pobierz wersję PDF tutaj Różnica między trypsyną a pepsyną.

Bibliografia:

1. Dr Peluso Michael R. „Jakie są funkcje trypsyny?” LIVESTRONG.COM. Leaf Group, 18 czerwca 2015 r. Sieć. Dostępny tutaj. 21 lipca 2017 r.
2. „Pepsyna”. Wikipedia. Fundacja Wikimedia, 13 lipca 2017 r. Internet. Dostępny tutaj. 21 lipca 2017 r.

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1. „Aktywna strona Trypsin” Autor: Fdardel - Praca własna (CC BY-SA 3.0) przez Commons Wikimedia
2. „Pepsin” Thiesi z niemieckojęzycznej Wikipedii (CC BY-SA 3.0) przez Commons Wikimedia