Różnica między trypsyną a chymotrypsyną

Kluczowa różnica - trypsyna vs Chymotrypsyna
 

Trawienie białka jest bardzo ważnym procesem w ogólnej procedurze trawienia organizmów żywych. Złożone białka są trawione w monomery aminokwasów i są wchłaniane przez jelita cienkie. Białka są niezbędne, ponieważ pełnią ważną funkcję funkcjonalną i strukturalną w organizmie. Trawienie białka odbywa się za pomocą enzymów trawiących białka, które obejmują trypsynę, chymotrypsynę, peptydazy i proteazy. Trypsyna jest enzymem trawiącym białka, który rozszczepia wiązanie peptydowe na podstawowych aminokwasach, które obejmują lizynę i argininę. Chymotrypsyna jest także enzymem trawiącym białka, który rozcina wiązanie peptydowe przy aromatycznych aminokwasach, takich jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. The kluczowa różnica między trypsyną a chymotrypsyną jest pozycja aminokwasu, w którym rozszczepia się w białku. Trypsyna rozszczepia w podstawowych pozycjach aminokwasowych, podczas gdy chymotrypsyna rozszczepia w aromatycznych pozycjach aminokwasowych.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest trypsyna
3. Co to jest chymotrypsyna
4. Podobieństwa między trypsyną a chymotrypsyną
5. Porównanie obok siebie - trypsyna vs chymotrypsyna w formie tabelarycznej
6. Podsumowanie

Co to jest trypsyna?

Trypsyna jest białkiem 23,3 kDa, które należy do rodziny proteaz serynowych, a jej głównymi substratami są podstawowe aminokwasy. Te podstawowe aminokwasy obejmują argininę i lizynę. Trypsyna została odkryta w 1876 roku przez Kuhne. Trypsyna jest białkiem globularnym i istnieje w swojej nieaktywnej formie, którą jest trypsynogen - zymogen. Mechanizm działania trypsyny opiera się na aktywności proteazy serynowej.

Trypsyna rozszczepia C-końcowy koniec podstawowych aminokwasów. Jest to reakcja hydrolizy, która zachodzi przy pH - 8,0 w jelitach cienkich. Aktywacja trypsynogenu odbywa się poprzez usunięcie końcowego heksapeptydu i wytwarza aktywną postać; trypsyna. Aktywna trypsyna jest dwojakiego rodzaju; α - trypsyna i β-trypsyna. Różnią się one stabilnością termiczną i budową. Aktywne miejsce trypsyny zawiera histydynę (H63), kwas asparaginowy (D107) i serynę (S200).

Rycina 01: Trypsyna

Działanie enzymatyczne trypsyny jest hamowane przez DFP, aprotyninę, Ag⁺, Benzamidyna i EDTA. Zastosowania trypsyny obejmują dysocjację tkanek, trypsynizację w hodowli komórek zwierzęcych, mapowanie tryptyczne, in vitro badania białek, pobieranie odcisków palców i zastosowania w hodowli tkanek.

Co to jest chymotrypsyna?

Chymotrypsyna ma masę cząsteczkową 25,6 kDa i należy do rodziny proteaz serynowych i jest endopeptydazą. Chymotrypsyna występuje w postaci nieaktywnej, którą jest chymotrypsynogen. Chymotrypsyna została odkryta w 1900 roku. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe przy aromatycznych aminokwasach. Te aromatyczne substraty obejmują tyrozynę, fenyloalaninę i tryptofan. Substraty tego enzymu znajdują się głównie w izomerach L i łatwo oddziałują na amidy i estry aminokwasów. Optymalne pH, w którym działa chymotrypsyna, wynosi 7,8 - 8,0. Istnieją dwie główne formy chymotrypsyny, takie jak chymotrypsyna A i chymotrypsyna B, i nieznacznie różnią się tam właściwościami strukturalnymi i proteolitycznymi. Aktywne miejsce chymotrypsyny zawiera triadę katalityczną i składa się z histydyny (H57), kwasu asparaginowego (D102) i seryny (S195).

Rycina 02: Chymotrypsyna

Aktywatorami chymotrypsyny są bromek cetylotrimetyloamoniowy, bromek dodecylotrimetyloamoniowy, bromek heksadecylotrimetyloamoniowy i bromek tetrabutyloamoniowy. Inhibitorami chymotrypsyny są peptydyloaldehydy, kwasy boronowe i pochodne kumaryny. Chymotrypsyna jest komercyjnie stosowana w syntezie peptydów, mapowaniu peptydu i odciskach palców peptydu.

Jakie są podobieństwa między trypsyną a chymotrypsyną?

• Oba enzymy są proteazami serynowymi.
• Oba enzymy rozszczepiają wiązania peptydowe.
• Oba enzymy działają w jelicie cienkim.
• Oba enzymy istnieją w swojej nieaktywnej formie jako zymogeny.
• Oba enzymy składają się z katalitycznej triady zawierającej histydynę, kwas asparaginowy i serynę w miejscu aktywnym.
• Oba enzymy zostały początkowo odkryte i wyekstrahowane z bydła.
• Wytwarzanie obu enzymów odbywa się obecnie za pomocą technik rekombinacji DNA.
• Oba enzymy działają na optymalne podstawowe pH.
• Oba enzymy są używane in vitro w różnych branżach.

Jaka jest różnica między trypsyną a chymotrypsyną?

Trypsyna vs Chymotrypsyna
Trypsyna jest enzymem trawiącym białka, który rozszczepi wiązanie peptydowe na podstawowych aminokwasach, takich jak lizyna i arginina.	Chymotrypsyna, która jest również enzymem trawiącym białko, rozszczepia wiązanie peptydowe przy aromatycznych aminokwasach, takich jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna.
Waga molekularna
Masa cząsteczkowa trypsyny wynosi 23,3 k Da.	Masa cząsteczkowa chymotrypsyny wynosi 25,6 k Da.
Podłoża
Złożone białka są trawione w monomery aminokwasów i są wchłaniane przez jelita cienkie.	Aromatyczne aminokwasy, takie jak tyrozyna, tryptofan i fenyloalanina działają na chymotrypsynę.
Zymogenowa postać enzymu
Trypsynogen jest nieaktywną formą trypsyny.	Chymotrypsinogen jest nieaktywną formą chymotrypsyny.
Aktywatory
Lantanowce są aktywatorami trypsyny.	Bromek cetylotrimetyloamoniowy, bromek dodecylotrimetyloamoniowy, bromek heksadecylotrimetyloamoniowy i bromek tetrabutyloamoniowy są aktywatorami chymotrypsyny.
Inhibitory
DFP, aprotynina, Ag+, Benzamidyna i EDTA są inhibitorami trypsyny.	Peptydyloaldehydy, kwasy boronowe i pochodne kumaryny są inhibitorami chymotrypsyny.

Podsumowanie - trypsyna vs Chymotrypsyna

Peptydazy lub enzymy proteolityczne rozszczepiają białka poprzez hydrolizę wiązania peptydowego. Trypsyna rozcina wiązanie peptydowe przy podstawowych aminokwasach, podczas gdy chymotrypsyna rozcina wiązanie peptydowe przy aromatycznych resztach aminokwasowych. Oba enzymy są peptydazami serynowymi i działają w jelicie cienkim w środowisku o podstawowym pH. Obecnie wiele badań zajmuje się produkcją trypsyny i chymotrypsyny przy użyciu technologii rekombinacji DNA przy użyciu różnych gatunków bakterii i grzybów, ponieważ enzymy te mają wysoką wartość przemysłową. To jest różnica między trypsyną a chymotrypsyną.

Pobierz wersję PDF Trypsin kontra Chymotrypsin

Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać go do celów offline zgodnie z cytatem. Pobierz wersję PDF tutaj Różnica między trypsyną a chymotrypsyną

Odniesienie:

1. „Chymotrypsyna”. Chymotrypsyna - Podręcznik enzymu Worthington. Dostępny tutaj
2. „Trypsyna”. Trypsyna - Podręcznik enzymów Worthington. Dostępny tutaj

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1.'Serine protease 'Przez Tinastella z angielskich Wikibooks (domena publiczna) przez Commons Wikimedia  
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Praca własna, (CC BY-SA 3.0) przez Commons Wikimedia