Różnica między pepsyną a pepsynogenem

Pepsin vs Pepsinogen

Zarówno pepsyna, jak i pepsynogen są pochodzenia białkowego i znajdują się w soku żołądkowym ssaków. Ponieważ pepsinogen jest prekursorem pepsyny; konieczne jest posiadanie pepsynogenu w kwaśnym środowisku lub wcześniej utworzonej pepsyny, aby wytwarzać pepsynę w żołądku. Te dwa związki są ważne dla przeprowadzenia pierwszych etapów trawienia białka. Kiedy pepsinogen, złożony pojedynczy łańcuch peptydowy, przekształca się w pepsynę, zachodzą pewne zmiany we właściwościach fizycznych i chemicznych białka.

Pepsyna

Pepsyna jest aktywną formą pepsynogenu, który hydrolizuje białka podczas procesu trawienia. Aby utworzyć pepsynę z pepsynogenu, konieczne jest środowisko kwasowe (pH< ~5) or presence of previously formed pepsin. Pepsin is a proteolytic enzyme that splits protein into proteoses, peptones, and polypeptides. Porcine pepsin A is the most studied and commercially available pepsin, which is isolated from the gastric mucosa of pigs.

Pepsyna składa się z 6 helikalnych części, a każda sekcja zawiera mniej niż 10 aminokwasów. Ponadto ma bardzo mało podstawowych reszt aminokwasowych i 44 reszt kwasowych. Z tego powodu jest bardzo stabilny przy ekstremalnie niskim pH. Poza tym złożona trzeciorzędowa struktura i wiązania wodorowe również wspierają stabilność kwasową tej struktury. Kaskada zmian w strukturze wiązania w cząsteczce pepsynogenu prowadzi do wytworzenia pepsyny w środowisku o niskim pH. Proces konwersji składa się z pięciu kroków. Pierwszy etap tego procesu jest odwracalny, a pozostałe są nieodwracalne. Tak więc po przejściu drugiego etapu białko nie może wrócić do pepsinogenu.

Pepsinogen

Pepsinogen jest nieaktywnym proenzymem, który jest używany do tworzenia pepsyny do trawienia białek. Ma dodatkowe 44 aminokwasy na N-końcu, które są uwalniane podczas transformacji. Istnieją dwie formy pepsinogenu, a mianowicie; pepsinogen I i pepsinogen II, w zależności od miejsca wydzielania.

Pepsinogen I jest wydzielany przez komórki główne, a pepsynogen II jest wydzielany przez gruczoły odźwiernikowe. Wydzielanie pepsynogenu jest stymulowane przez stymulację dopochwową, gastrynę i histaminę. Pepsinogen I znajduje się głównie w ciele żołądka, gdzie większość kwasu jest wydzielana. Pepsinogen II znajduje się głównie w ciele i antrum żołądka.

Jaka jest różnica między pepsyną a pepsynogenem?

• Pepsyna jest enzymem proteolitycznym, podczas gdy pepsynogen jest proenzymem.

• Pepsyna jest aktywną postacią pepsynogenu, podczas gdy pepsynogen jest nieaktywnym prekursorem pepsyny.

• W przeciwieństwie do pepsyny, pepsynogen jest wydzielany przez komórki główne i gruczoły odźwierne.

• Pepsinogen jest przekształcany w pepsynę przez kwas solny lub pepsynę.

• W przeciwieństwie do pepsyny, wydzielanie pepsynogenu jest stymulowane przez symulację waginy, gastrynę i histaminę.

• Pepsinogen jest stabilny zarówno w roztworach obojętnych, jak i alkalicznych, podczas gdy pepsyna nie.

• W przeciwieństwie do pepsynogenu, pepsyna może hydrolizować białka.

• Pepsyna może być aktywowana przez obniżenie pH pożywki, podczas gdy pepsinogen nie.