Różnica między kinazą a fosforylazą

Kluczowa różnica - kinaza vs fosforylaza
 

Zarówno kinaza, jak i fosforylaza są enzymami, które radzą sobie z fosforanem, choć istnieje różnica w ich funkcji i naturze. Kluczowa różnica między nimi polega na tym, Kinaza jest enzymem, który katalizuje przenoszenie grupy fosforanowej z cząsteczki ATP do określonej cząsteczki, podczas gdy fosforylaza jest enzymem, który wprowadza grupę fosforanową do cząsteczki organicznej, szczególnie glukozy. W tym artykule zapoznasz się z enzymami kinazowymi i fosforylazowymi, które radzą sobie z fosforanem, i wyjaśnisz, jakie są różnice między kinazą i fosforylazą.

Co to jest fosforylaza?

Fosforylazy odkrył Earl W. Sutherland Jr. pod koniec lat 30. XX wieku. Enzymy te katalizują dodanie grupy fosforanowej z nieorganicznego fosforanu lub fosforanu + wodoru do akceptora cząsteczek organicznych. Na przykład fosforylaza glikogenu może katalizować syntezę glukozo-1-fosforanu z glukanu, w tym cząsteczki glikogenu, skrobi lub maltodekstryny. Reakcja jest znana jako fosforoliza, która jest również podobna do hydrolizy. Jednak jedyną różnicą jest to, że jest to fosforan, a nie cząsteczka wody, która jest umieszczona na wiązaniu.

Struktura fosforylazy polinukleotydowej

Co to jest Kinase?

Enzym kinazowy może katalizować przenoszenie grup fosforanowych z wysokoenergetycznych cząsteczek dostarczających fosforany do określonych substratów. Proces ten jest identyfikowany jako fosforylacja, gdy substrat zyskuje grupę fosforanową, a cząsteczka o wysokiej energii ATP przekazuje grupę fosforanową. W tym procesie fosforylacji kinazy odgrywają znaczącą rolę i są częścią większej rodziny fosfotransferaz. Zatem kinazy są bardzo ważne w metabolizmie komórkowym, regulacji białka, transporcie komórkowym i licznych szlakach komórkowych.

Kinaza dihydroksyacetonowa w kompleksie z niehydrolizowanym analogiem ATP

Jakie są różnice między kinazą a fosforylazą?

Definicja Kinaza i fosforylaza

Kinaza: Kinaza jest enzymem, który katalizuje przenoszenie grup fosforanowych z wysokoenergetycznych cząsteczek dostarczających fosforany do określonych substratów.

Fosforylaza: Fosforylaza jest enzymem, który katalizuje dodanie grupy fosforanowej z nieorganicznego fosforanu lub fosforanu + wodoru do akceptora cząsteczek organicznych.

Charakterystyka Kinaza i fosforylaza

Mechanizm akcji

Kinaza: Katalizować transmisję końcowej grupy fosforanowej ATP do grupy -OH na podłożu. W ten sposób wytwarza się wiązanie estru fosforanowego w produkcie. Reakcja jest znana jako fosforylacja, a ogólna reakcja jest zapisana jako,

Fosforylaza: Katalizuj wprowadzenie grupy fosforanowej do cząsteczki organicznej. Reakcja jest znana jako fosforyloza a ogólna reakcja jest zapisana jako,

Dawca fosforanu w reakcji enzymów kinazy i fosforylazy

Kinaza: Grupa fosforanowa z cząsteczki ATP

Fosforylaza: Grupa fosforanowa z fosforanu nieorganicznego

Substrat enzymów kinazy i fosforylazy

Kinaza: Specyficzne cząsteczki organiczne, takie jak węglowodany, białka lub lipidy

Fosforylaza: Cząsteczka organiczna, głównie glukoza

Produkty końcowe enzymów kinazy i fosforylazy

Kinaza: ADP (cząsteczka energii) + fosforylowany substrat

Fosforylaza: Jeśli substratem jest glukoza, może wytwarzać 1-fosforan glukozy

Struktura enzymów kinazy i fosforylazy

Kinaza: Kinaza jest bardzo złożonym białkiem o strukturze trzeciorzędowej.

Fosforylaza: Biologicznie aktywna forma fosforylazy jest dimerem dwóch równych podjednostek białkowych. Na przykład fosforylaza glikogenu jest ogromnym białkiem, zawierającym 842 aminokwasów i masie 97,434 kDa. Dimer fosforylazy glikogenu ma kilka sekcji o znaczeniu biologicznym, w tym miejsca katalityczne, miejsca wiązania glikogenu oraz miejsca allosteryczne.

Regulacja kinazy i enzymu fosforylazy

Kinaza: Aktywność kinaz jest ściśle regulowana i mają one intensywny wpływ na komórkę. Kinazy są włączane lub wyłączane przez fosforylację, wiązanie aktywatora białka lub inhibitora białka lub poprzez regulowanie ich położenia w komórce w stosunku do ich substratów.

Fosforylaza: Fosforylazę glikogenową reguluje zarówno kontrola allosteryczna, jak i fosforylacja. Hormony, takie jak epinefryna i insulina, mogą również regulować fosforylazę glikogenu.

Klasyfikacja enzymów kinazy i fosforylazy

Kinaza: Kinazy są podzielone na kompleksowe grupy według substratu, na który działają, takie jak kinazy białkowe, kinazy lipidowe i kinazy węglowodanowe.

Fosforylaza: Fosforylazy podzielone na dwie części; Glikozylotransferazy i nukleotydylotransferazy. Przykładami glikozylotransferaz są,

• fosforylaza glikogenu
• fosforylaza skrobiowa
• fosforylaza maltodekstryny
• Fosforylaza nukleozydowa purynowa

Przykładem nukleotydylotransferaz jest,

• Polinukleotydowa fosforylaza

Patologia enzymów kinazy i fosforylazy

Kinaza: Niekontrolowana aktywność kinazy może powodować raka i choroby u ludzi, w tym niektóre rodzaje białaczki i wiele innych, ponieważ kinazy regulują wiele faz kontrolujących cykl komórkowy, w tym wzrost, ruch i śmierć.

Fosforylaza: Niektóre stany medialne, takie jak choroba magazynowania glikogenu typu V - glikogen mięśniowy i choroba magazynowania glikogenu typu VI - glikogen wątroby itp. Są związane z fosforylazami.

Referencje Chang. S., Rosenberg, M.J., Morton, H., Francomano, C.A. i Biesecker, L.G. (1998). Identyfikacja mutacji fosforylazy glikogenu w wątrobie w chorobie spichrzeniowej glikogenu typu VI. Szum. Mol. Genet., 7(5): 865–70. Ciesla, J., Frączyk, T. and Rode, W. (2011). Fosforylacja podstawowych reszt aminokwasowych w białkach: ważna, ale łatwo ją przeoczyć. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137-147. Hunter, T. (1991). Klasyfikacja kinazy białkowej. Metody w enzymatyce, 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). Regulacja fosforylacji białek. Biochem Soc. Trans., 37(2): 627–641. Johnson, L. N. i Barford, D. (1993). Wpływ fosforylacji na budowę i funkcję białek. Coroczny przegląd biofizyki i struktury biomolekularnej, 22(1): 199–232. Manning, G. and Whyte, D. B. (2002). Uzupełnienie kinazy białkowej ludzkiego genomu. Nauka, 298(5600): 1912–1934. Zdjęcie dzięki uprzejmości: „Aktywne miejsce kinazy dihydroksyacetonu” autorstwa Bdoc13 - Praca własna. (CC BY-SA 3.0) za pośrednictwem Wikimedia Commons „Struktura krystaliczna 1E3P”. (Domena publiczna) za pośrednictwem Wikimedia Commons