Różnica między kinazą a fosfatazą

Kinaza vs fosfataza
 

Różnica między kinazą i fosfatazą wynika z faktu, że te dwa enzymy obsługują dwa przeciwne procesy. Kinaza i fosfataza to dwa ważne enzymy, które radzą sobie z fosforanami występującymi w układach biologicznych. Enzymy są trójwymiarowymi kulistymi białkami, które działają jako biologiczne katalizatory wielu reakcji biochemicznych w komórkach. Ze względu na tę zdolność pojawienie się enzymów uznano za jedno z najważniejszych wydarzeń w ewolucji życia. Enzymy zwiększają szybkość reakcji biochemicznych przez nacisk na określone wiązania chemiczne. Kinaza i fosfataza to dwa niezbędne enzymy biorące udział w fosforylacja białek. Fosforylacja białek ułatwia kluczowe funkcje białek, w tym metabolizm komórkowy, różnicowanie komórek, transdukcję sygnału podczas wzrostu, transkrypcję, odpowiedź immunologiczną itp. Fosforylacja białek obejmuje zmiany konformacyjne cząsteczek białka poprzez dodanie grupy fosforanowej z cząsteczek ATP, podczas gdy defosforylacja obejmuje usunięcie grup fosforanowych z białka. Procesy fosforylacji i defosforylacji są katalizowane odpowiednio przez kinazy i enzymy fosfatazy. W tym artykule omówiona zostanie różnica między kinazą i fosfatazą poprzez podkreślenie ważnych faktów na temat kinazy i fosfatazy.

Co to jest Kinase?

Kinazy są grupa enzymów katalizujących reakcje fosforylacji przez dodanie grup fosforanowych z ATP do cząsteczek białka. Reakcja fosforylacji jest jednokierunkowa ze względu na ogromne uwalnianie energii z rozpadem wiązania fosforanowo-fosforanowego w ATP z wytworzeniem ADP. Istnieje wiele różnych rodzajów kinaz białkowych i każda z nich odpowiada za fosforylację określonego białka lub zestawu białek. Jednak biorąc pod uwagę ogólnie strukturę aminokwasów, kinazy mogą dodawać grupy fosforanowe do trzech rodzajów aminokwasów, które składają się z grupy OH jako części ich grupy R. Te trzy aminokwasy to seryna, treonina i tyrozyna. Kinazy białkowe są podzielone na kategorie na podstawie tych trzech substratów aminokwasowych. Klasa kinazy serynowej / treoninowej przypomina najbardziej cytoplazmatyczne białka. Podczas procesu fosforylacji kinaza może albo zwiększać, albo zmniejszać aktywność białka. Jednak aktywność zależy od miejsca fosforylacji i struktury fosforylowanego białka.

Podstawowa reakcja fosforylacji

Co to jest fosfataza?

Odwrotna reakcja fosforylacji defosforylacja jest katalizowana przez enzymy fosfatazy. Podczas defosforylacji fosfataza usuwa grupy fosforanowe z cząsteczek białka. Stąd białko aktywowane przez kinazę można dezaktywować za pomocą fosfatazy. Jednak reakcja defosforylacji nie jest odwracalna. Istnieje wiele różnych fosfatazy, które znajdują się w komórkach. Niektóre fosfatazy są wysoce specyficzne i defosforylują jedno lub kilka białek, podczas gdy inne usuwają fosforany w szerokim zakresie białek. Fosforany są hydrolazami, ponieważ wykorzystują cząsteczkę wody do defosforylacji. W zależności od specyficzności substratu mogą być fosfatazy podzielony na pięć klas mianowicie; fosfatazy specyficzne dla tyrozyny, fosfatazy specyficzne dla seryny / treoniny, fosfatazy o podwójnej specyficzności, fosfatazy histydynowe i fosfatazy lipidowe.

Mechanizm defosforylacji tyrozyny przez CDP

Jaka jest różnica między kinazą a fosfatazą?

• Enzymy kinazy katalizują fosforylację białek przez dodanie grup fosforanowych z cząsteczek ATP. Enzymy fosfatazy katalizują reakcje defosforylacji poprzez usunięcie grup fosforanowych z białek.

• Kinaza wykorzystuje ATP do uzyskania grup fosforanowych, podczas gdy fosfataza wykorzystuje cząsteczki wody do usuwania grup fosforanowych.

• Białka aktywowane przez kinazę można dezaktywować za pomocą fosfatazy.

Obrazy dzięki uprzejmości:

1. Podstawowa reakcja fosforylacji przez Bdoc13 (CC BY-SA 3.0)
2. Mechanizm defosforylacji tyrozyny przez CDP przez Bassophile (CC BY-SA 3.0)