Różnica między Kd a Km

Kluczowa różnica - Kd vs Km
 

Kd i Km są stałymi równowagi. Kluczowa różnica między Kd a Km jest taka Kd jest stałą termodynamiczną, podczas gdy Km nie jest stałą termodynamiczną.

Kd odnosi się do stałej dysocjacji, podczas gdy Km jest stałą Michaelisa. Obie te stałe są bardzo ważne w analizie ilościowej reakcji enzymatycznych. 

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest Kd
3. Co to jest Km
4. Porównanie obok siebie - Kd vs Km w formie tabelarycznej
5. Podsumowanie

Co to jest Kd?

Kd jest stałą dysocjacji. Jest również znany jako stała dysocjacji równowagi ze względu na jego zastosowanie w układach równowagi. Stała dysocjacji jest stałą równowagi reakcji, w której duży związek jest odwracalnie przekształcany w małe składniki. Proces tej konwersji jest również znany jako dysocjacja. Cząsteczka jonowa zawsze dysocjuje na swoje jony. Zatem stała dysocjacji lub Kd jest wielkością wyrażającą stopień, w jakim dana substancja w roztworze dysocjuje na jony. Jest to zatem iloczyn iloczynu stężeń odpowiednich jonów podzielonego przez stężenie niezdysocjowanej cząsteczki.

AB & # x2194; A + B

W powyższej ogólnej reakcji stała dysocjacji Kd może być podana jak poniżej.

Kd = [A] [B] / [AB].

Ponadto, jeśli istnieje związek stechiometryczny, należy uwzględnić współczynniki stechiometryczne w równaniu.

xAB & # x2194; aA + bB

Równanie stałej dysocjacji Kd dla powyższej reakcji jest następujące:

Kd = [A]^za[B]^b / [AB]^x

W szczególności w zastosowaniach biochemicznych Kd pomaga określić ilość produktów podanych w wyniku reakcji chemicznej w obecności enzymu. Kd reakcji enzymatycznej wyraża powinowactwo ligand-receptor. Innymi słowy, stwierdza zdolność substratu do opuszczenia receptora enzymu. Z drugiej strony opisuje, jak silnie substrat wiąże się z enzymem.

Co to jest Km?

Km jest stałą Michaelisa. W przeciwieństwie do Kd, Km jest stałą kinetyczną. Jego głównym zastosowaniem jest kinetyka enzymów, to znaczy określenie powinowactwa substratu do wiązania się z enzymem. Stała jest wyrażana przez odniesienie stężenia substratu do szybkości reakcji w obecności enzymu. Odpowiednio, stała Michaelisa lub Km jest stężeniem substratu, gdy prędkość reakcji osiąga połowę prędkości maksymalnej.

Rycina 1: Zależność między prędkością reakcji a stężeniem substratu w reakcji enzymatycznej.

Podczas reakcji między enzymem (E) a substratem (S) tworzenie produktów (P) przebiega następująco:

E + S & # x2194; Kompleks E-S & # x2194; E + P

Jeśli stałe równowagi powyższej reakcji są następujące, możesz uzyskać Km z tych stałych.

Km = K^-1   +  K.⁺²⁾   / K⁺¹

Określenie Km według koncepcji Michaela

Michaelis rozwinął związek, wykorzystując stężenie substratu, [S] i maksymalną prędkość reakcji, Vmax. Zależność między stężeniem substratu a Km reakcji enzymatycznej jest następująca:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v jest prędkością w dowolnym momencie, podczas gdy [S] jest stężeniem substratu w określonym czasie, a Vmax jest maksymalną prędkością reakcji. Km jest stałą Michaelisa dla enzymu w reakcji. Wartość stałej Michaelisa zależy od enzymu. W konsekwencji mała wartość Km wskazuje, że enzym nasyca się niewielką ilością substratu. Następnie Vmax otrzymuje się przy niskim stężeniu substratu. Natomiast wysoka wartość Km wskazuje, że enzym wymaga nasycenia dużej ilości substratu.

Jaka jest różnica między Kd a Km?

Kd vs Km
Kd jest stałą dysocjacji.	Km jest stałą Michaelisa.
Natura
Kd jest stałą termodynamiczną.	Km jest stałą kinetyczną.
Detale
Kd reprezentuje powinowactwo substratu do enzymu.	Km reprezentuje związek między stężeniem substratu a prędkością reakcji.

Podsumowanie - Kd vs Km

Kd i Km są stałymi równowagi opisującymi właściwości reakcji enzymatycznych. Kluczowa różnica między Kd a Km polega na tym, że Kd jest stałą termodynamiczną, podczas gdy Km nie jest stałą termodynamiczną.

Odniesienie:

1. „Kinetyka Michaelisa-Mentena”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 kwietnia 2018 r., Dostępna tutaj.
2. „Wprowadzenie do enzymów”. Stężenie substratu (wprowadzenie do enzymów), dostępne tutaj.
3. „Stała dysocjacji”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 kwietnia 2018 r., Dostępna tutaj.