Różnica między enzymem a koenzymem

Kluczowa różnica - enzym kontra koenzym
 

Reakcje chemiczne przekształcają jeden lub więcej substratów w produkty. Reakcje te są katalizowane przez specjalne białka zwane enzymami. Enzymy działają jak katalizator większości reakcji bez ich konsumpcji. Enzymy są wytwarzane z aminokwasów i mają unikalne sekwencje aminokwasowe złożone z 20 różnych aminokwasów. Enzymy są wspierane przez małe niebiałkowe cząsteczki organiczne zwane kofaktorami. Koenzymy są jednym z rodzajów kofaktorów, które pomagają enzymom w przeprowadzeniu katalizy. Kluczowa różnica między enzymem a koenzymem polega na tym enzym jest białkiem, które katalizuje reakcje biochemiczne podczas koenzym jest niebiałkową cząsteczką organiczną, która pomaga enzymom aktywować i katalizować reakcje chemiczne. Enzymy są makrocząsteczkami, podczas gdy koenzymy są małymi cząsteczkami.

ZAWARTOŚĆ
1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest enzym
3. Co to jest koenzym
4. Porównanie obok siebie - Enzym vs Koenzym
5. Podsumowanie

Co to jest enzym?

Enzymy są biologicznymi katalizatorami żywych komórek. Są to białka złożone z setek do milionów aminokwasów połączonych razem jak perły na sznurku. Każdy enzym ma unikalną sekwencję aminokwasową i jest określony przez określony gen. Enzymy przyspieszają prawie wszystkie reakcje biochemiczne w żywych organizmach. Enzymy wpływają tylko na szybkość reakcji, a ich obecność jest niezbędna do zainicjowania konwersji chemicznej, ponieważ energia aktywacji reakcji jest obniżana przez enzymy. Enzymy zmieniają szybkość reakcji bez zużycia lub bez zmiany struktury chemicznej. Ten sam enzym może katalizować przekształcanie coraz większej liczby substratów w produkty, wykazując zdolność do katalizy tej samej reakcji w kółko.

Enzymy są wysoce specyficzne. Konkretny enzym wiąże się ze specyficznym substratem i katalizuje określoną reakcję. Specyficzność enzymu jest spowodowana kształtem enzymu. Każdy enzym ma miejsce aktywne o określonym kształcie i grupach funkcyjnych do swoistego wiązania. Tylko określone podłoże będzie pasować do kształtu aktywnego miejsca i wiązać się z nim. Specyficzność wiązania enzymu z substratem można wyjaśnić dwiema hipotezami zwanymi hipotezą kluczową i kluczową oraz hipotezą dopasowania indukowanego. Hipoteza blokady i klucza wskazuje, że dopasowanie enzymu do substratu jest specyficzne podobnie do blokady i klucza. Hipoteza o indukowanym dopasowaniu mówi, że kształt aktywnego miejsca może się zmieniać, aby dopasować się do kształtu określonego podłoża podobnego do rękawic dopasowanych do dłoni.

Na reakcje enzymatyczne wpływa kilka czynników, takich jak pH, temperatura itp. Każdy enzym ma optymalną wartość temperatury i wartość pH, aby działać skutecznie. Enzymy oddziałują również z kofaktorami niebiałkowymi, takimi jak grupy prostetyczne, koenzymy, aktywatory itp., Aby katalizować reakcje biochemiczne. Enzymy mogą być niszczone w wysokiej temperaturze lub przez wysoką kwasowość lub zasadowość, ponieważ są białkami.

Rycina 01: Model indukowanego dopasowania aktywności enzymu.

Co to jest koenzym?

Reakcje chemiczne wspomagane są przez cząsteczki niebiałkowe zwane kofaktorami. Kofaktory pomagają enzymom w katalizowaniu reakcji chemicznych. Istnieją różne rodzaje kofaktorów, a koenzymy są jednym z nich. Koenzym jest cząsteczką organiczną, która łączy się z kompleksem substratu enzymu i pomaga w procesie katalizy reakcji. Są one również znane jako cząsteczki pomocnicze. Składają się z witamin lub pochodzą z witamin. Dlatego diety powinny zawierać witaminy, które zapewniają niezbędne koenzymy dla reakcji biochemicznych.

Koenzymy mogą wiązać się z aktywnym miejscem enzymu. Wiążą się one luźno z enzymem i wspomagają reakcję chemiczną, zapewniając grupy funkcyjne potrzebne do reakcji lub zmieniając konformację strukturalną enzymu. Dlatego wiązanie podłoża staje się łatwe, a reakcja prowadzi do produktów. Niektóre koenzymy działają jako substraty wtórne i ulegają chemicznej zmianie pod koniec reakcji, w przeciwieństwie do enzymów.

Koenzymy nie mogą katalizować reakcji chemicznej bez enzymu. Pomagają enzymom uaktywnić się i pełnić swoje funkcje. Gdy koenzym wiąże się z apoenzymem, enzym staje się aktywną postacią enzymu zwaną holoenzymem i inicjuje reakcję.

Przykładami koenzymów są trifosforan adenozyny (ATP), dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD), dinukleotyd flawinowo-adeninowy (FAD), koenzym A, witaminy B1, B2 i B6 itp..

Rycina 02: Wiązanie kofaktora z apoenzymem

Jaka jest różnica między enzymem a koenzymem?

Enzym kontra koenzym
Enzymy są katalizatorami biologicznymi, które przyspieszają reakcje chemiczne.	Koenzymy to cząsteczki organiczne, które pomagają enzymom w katalizowaniu reakcji chemicznych.
Typ molekularny
Wszystkie enzymy są białkami.	Koenzymy nie są białkami.
Zmiana spowodowana reakcjami
Enzymy nie ulegają zmianie w wyniku reakcji chemicznej.	Koenzymy ulegają chemicznej zmianie w wyniku reakcji.
Specyficzność
Enzymy są specyficzne.	Koenzymy nie są specyficzne.
Rozmiar
Enzymy to większe cząsteczki.	Koenzymy to mniejsze cząsteczki.
Przykłady
Amylaza, proteinaza i kinaza są przykładami enzymów.	NAD, ATP, koenzym A i FAD są przykładami koenzymów.

Podsumowanie - Enzym kontra Koenzym

Enzymy katalizują reakcje chemiczne. Koenzymy pomagają enzymom katalizować reakcję poprzez aktywację enzymów i zapewnienie grup funkcyjnych. Enzymy to białka złożone z aminokwasów. Koenzymy nie są białkami. Pochodzą one głównie z witamin. To są różnice między enzymami i koenzymami.

Odniesienie:
1. „Enzymy”. RSC. N.p., n.d. Sieć. 15 maja 2017 r. .
2. „Strukturalna biochemia / enzym / koenzymy”. Structural Biochemistry / Enzyme / Coenzymes - Wikibooks, otwarte książki dla otwartego świata. N.p., n.d. Sieć. 15 maja 2017 r. .

Zdjęcie dzięki uprzejmości:
1. „Indukowany schemat dopasowania” Autor: TimVickers, wektoryzacja Fvasconcellos - dostarczone przez TimVickers (domena publiczna) przez Commons Wikimedia
2. „Enzymy” Moniquepena - Praca własna (domena publiczna) za pośrednictwem Commons Wikimedia