Różnica między hamowaniem konkurencyjnym a niekonkurencyjnym

Kluczowa różnica - hamowanie konkurencyjne a niekonkurencyjne
 

Działanie inhibitorów można znaleźć w dwóch typach jako inhibitory konkurencyjne i inhibitory niekonkurencyjne w oparciu o miejsce w enzymie, w którym wiąże się inhibitor. Kluczowa różnica między hamowaniem konkurencyjnym a hamowaniem niekonkurencyjnym jest taka w konkurencyjnym hamowaniu, wiązanie inhibitora zapobiega wiązaniu docelowej cząsteczki z miejscem aktywnym enzymu, podczas gdy w niekonkurencyjnym hamowaniu, inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.

Enzym to makrocząsteczka, która może działać jako katalizator biologiczny. Enzymy mają regiony znane jako miejsca aktywne. Miejscem aktywnym enzymu jest miejsce, w którym wiąże się docelowa cząsteczka. Ta cząsteczka jest znana jako substrat. Substrat wiąże się z miejscem aktywnym i ulega reakcjom chemicznym. Daje to maksymalną wydajność w krótkim okresie czasu. Enzym można również poddać recyklingowi i ponownie wykorzystać. Inhibitory to związki, które mogą zapobiegać przejściu przez substraty pewnej reakcji chemicznej.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest hamowanie konkurencji
3. Co to jest hamowanie niekonkurencyjne
4. Porównanie obok siebie - konkurencyjne vs niekonkurencyjne hamowanie w formie tabelarycznej
5. Podsumowanie

Co to jest hamowanie konkurencji?

Hamowanie konkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor wiąże się z aktywnymi miejscami enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu z enzymem. Miejsce aktywne jest blokowane przez inhibitor, więc nie ma miejsca na substrat do wiązania się z enzymem.

W tym typie hamowania, inhibitory związane z miejscami aktywnymi są podobne do kształtu cząsteczek substratu (jeśli nie, inhibitory nie mogą wiązać się z miejscem aktywnym, ponieważ kształt miejsca aktywnego nie pasuje do kształtu substratu ). Dlatego miejsce aktywne enzymu nie może wiązać się jednocześnie z inhibitorem i substratem. To powoduje, że inhibitor konkuruje z substratem, wiążąc się z miejscem aktywnym, co nadaje nazwę hamowaniu konkurencyjnemu.

Rysunek 01: Hamowanie konkurencji na schemacie

Hamowaniu konkurencji można zapobiec poprzez dodanie wielu cząsteczek substratu. Zwiększa to prawdopodobieństwo, że miejsca aktywne napotkają substraty, a nie cząsteczki inhibitora. Większość konkurencyjnych inhibitorów jest odwracalnie związana z aktywnym miejscem. Wynika to z faktu, że inhibitor nie zmienia kształtu aktywnego miejsca.

Co to jest hamowanie niekonkurencyjne?

Hamowanie niekonkurencyjne jest rodzajem hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu. W tym przypadku inhibitor może wiązać się z enzymem, nawet jeśli substrat jest już związany z miejscem aktywnym tego enzymu. Dlatego inhibitor nie wiąże się z miejscem aktywnym. W związku z tym nie ma konkurencji między substratem a inhibitorem; to hamowanie jest zatem znane jako hamowanie niekonkurencyjne. Następnie substrat i inhibitor można znaleźć na enzymie w tym samym czasie.

Ryc. 2: Niekonkurencyjne hamowanie na schemacie

Gdy inhibitor wiąże się z enzymem wraz z substratem, substrat nie może przejść pożądanej reakcji chemicznej z wytworzeniem docelowych produktów. Niekonkurencyjne inhibitory często wiążą się z enzymem nieodwracalnie. Wynika to z tego, że wiązanie inhibitora zmienia kształt aktywnego miejsca, a aktywne miejsce zostaje dezaktywowane.

Kształt inhibitora jest całkowicie inny niż substratu, ponieważ inhibitor nie konkuruje o miejsca aktywne w enzymie. Niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z miejscami, które znajdują się w pobliżu miejsca aktywnego. Wiązanie to powoduje zmianę kształtu aktywnego miejsca.

Jaka jest różnica między hamowaniem konkurencyjnym a niekonkurencyjnym?

Hamowanie konkurencyjne a hamowanie niekonkurencyjne
Hamowanie konkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor wiąże się z aktywnymi miejscami enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu z enzymem.	Hamowanie niekonkurencyjne jest rodzajem hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.
Konkurencja z podłożem
Konkurencyjne inhibitory konkurują z substratem o miejsca aktywne.	Niekonkurencyjne inhibitory nie konkurują z substratem o miejsca aktywne.
Kształt inhibitora
Konkurencyjne inhibitory mają podobny kształt jak substrat	Niekonkurencyjne inhibitory mają kształt inny niż kształt podłoża.
Występowanie na enzymie
Substrat i kompetycyjny inhibitor nie mogą być znalezione na enzymie w tym samym czasie.	Substrat i niekonkurencyjny inhibitor można jednocześnie znaleźć na enzymie.
Metoda wiązania
Wiązanie konkurencyjnych inhibitorów z miejscem aktywnym jest odwracalne.	Wiązanie niekonkurencyjnych inhibitorów z miejscem aktywnym jest nieodwracalne.
Wpływ na kształt aktywnej witryny
Kształt aktywnego miejsca nie zmienia się, gdy konkurencyjny inhibitor wiąże się z aktywnym miejscem.	Kształt aktywnego miejsca zmienia się, gdy inhibitor jest związany z enzymem.

Podsumowanie - Hamowanie konkurencyjne a niekonkurencyjne

Kluczowa różnica między hamowaniem konkurencyjnym a hamowaniem niekonkurencyjnym polega na tym, że w przypadku hamowania konkurencyjnego wiązanie inhibitora zapobiega wiązaniu cząsteczki docelowej z miejscem aktywnym enzymu, natomiast w przypadku hamowania niekonkurencyjnego inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.

Odniesienie:

1. „Hamowanie konkurencji”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3 marca 2018, dostępna tutaj.
2. „Hamowanie niekonkurencyjne”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 marca 2018 r., Dostępna tutaj.
3. „Aktywna strona”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25 marca 2018 r., Dostępna tutaj.

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1. „Hamowanie konkurencji” Autorstwo: Jerry Crimson Mann, zmodyfikowane przez TimVickers, wektoryzacja Fvasconcellos - Zdjęcie: Konkurencyjne hamowanie.png (domena publiczna) przez Commons Wikimedia
2. „Allosteric konkurencyjne hamowanie 3” Autor: srhat (dyskusja · contribs) Plik: Comp_inhib.svg: Wersja SVG: Srhat (dyskusja · contribs) Wersja png: Jerry Crimson Mann z en.wikipedia - Plik: Comp_inhib.svg (Public Domain) przez Commons Wikimedia