Różnice między chymotrypsyną i trypsyną

Chymotrypsin vs Trypsin

Cały przewód pokarmowy uwalnia różne enzymy, aby rozbić złożone cząsteczki żywności na prostsze, bardziej przyswajalne. Żołądek, wątroba, trzustka - wszystkie wyszukane soki, które pomagają przekształcić nasze jedzenie w węglowodany, białka i tłuszcze, dzięki czemu nasz organizm może je wchłonąć i wykorzystać. Trzustka, umieszczona w jamie brzusznej, tuż pod naszym żołądkiem, jest organem w kształcie liścia, który uwalnia maksymalną liczbę enzymów trawiennych. Zarówno trypsyna, jak i chymotrypsyna są wytwarzanymi przez nią enzymami trawiennymi.

Ponieważ te enzymy są tak silne, że są zdolne do trawienia nawet samej trzustki, wszystkie są uwalniane z komórek w postaciach inaktywowanych. Są one również nazywane prekursorami. Prekursory należy przekształcić do postaci aktywnej przez inną substancję chemiczną lub aktywować w określonych temperaturach. Trypsyna jest uwalniana jako trypsynogen z trzustki, podczas gdy chymotrypsyna jest uwalniana jako chymotrypsynogen. Trypsynogen jest uwalniany wraz z innym enzymem hamującym trypsynę, aby zapobiec przypadkowej aktywacji trypsyny przed uszkodzeniem trzustki. Wraz z trypsynogenem i chymotrypsynogenem, prokarboksypeptydaza, wiele lipaz, elastaz i proteaz jest opracowywanych i opróżnianych przewodem trzustkowym do jelita cienkiego (dwunastnicy).

Uwalnianie tych enzymów lub zymogenów z trzustki jest stymulowane przez neuroprzekaźnik zwany cholecystokininą (CCK). CCK jest uwalniany przez dwunastnicę w odpowiedzi na pokarm bogaty w tłuszcze / białka w świetle.

Trypsynogen przekształca się w aktywną formę trypsyna, gdy wejdzie w kontakt z obrzeżem szczoteczki jelita cienkiego. Tutaj enzym zwany enterokinazą jest uwalniany z kosmków na granicy zarośli. Teraz aktywowana trypsyna aktywuje wszystkie inne uwolnione enzymy, takie jak chymotrypsynogen, prokarboksypeptydaza itp., W ich aktywnych formach chymotrypsyna i karboksypeptydaza itp..

Trypsyna i chymotrypsyna są enzymami trawiącymi białka. Rozkładają białka na aminokwasy składowe. Trypsyna trawi białka, rozkładając podstawowe aminokwasy, takie jak arginina i lizyna, podczas gdy chymotrypsyna rozkłada aromatyczne aminokwasy, takie jak tryptofan, fenyloalanina i tyrozyna. Chymotrypsyna w zasadzie rozszczepia wiązania amidowe peptydu w polipeptydach. Działa również na aminokwasy leucyny i metioniny.

Chymotrypsyna ma 3 formy izomeryczne, a mianowicie chymotrypsynogen B1, chymotrypsynogen B2 i chymotrypsyna C. Podobnie trypsyna ma 3 izoenzymy zwane trypsyną 1, trypsyną 2 i mezotrypsyną. Funkcje tych izomerycznych form trypsyny i chymotrypsyny są takie same.
Z medycznego punktu widzenia trypsyna jest niezwykle ważna, ponieważ wewnątrz trzustkowa aktywacja trypsyny może powodować straszną kaskadę reakcji. Uaktywni wszystkie inne enzymy trawienne, lipazy, proteazy, elastazy i zacznie trawić trzustkę od siebie, co prowadzi do ostrego zapalenia trzustki. Ostre zapalenie trzustki jest stanem zagrażającym życiu, jeśli nie zostanie wcześnie rozpoznane i odpowiednio leczone. Z drugiej strony niedobór trypsyny może prowadzić do kolejnego zaburzenia zwanego niedrożnością jelita ślepego u noworodka. Z powodu niedoboru trypsyny smółka (kał u noworodków) nie jest upłynniona i nie może przejść przez jelita, powodując zablokowanie i całkowitą niedrożność jelit. Jest to stan chirurgiczny i należy go natychmiast leczyć.

Weź wskaźniki do domu:

Trypsyna i chymotrypsyna są enzymami trawiącymi białka uwalnianymi przez zewnątrzwydzielniczą trzustkę w jamie brzusznej.
Oba są uwalniane w postaci inaktywowanej, trypsynogenu i chymotrypsynogenu.
Trypsynogen jest aktywowany przez enterokinazę, która jest uwalniana przez szczotkowe komórki graniczne dwunastnicy.
Z kolei trypsyna aktywuje chymotrypsynę, przekształcając ją z chymotrypsynogenu.
Trypsyna aktywuje inne enzymy, takie jak proteaza, lipazy, elastazy i karboksypeptydazy.
Trypsyna jest niezwykle silna i jest uwalniana wraz z enzymem hamującym trypsynę w trzustce.
Trypsyna, jeśli jest aktywowana w trzustce, może powodować ostre zapalenie trzustki, które jest zagrażającym życiu stanem autolizy tkanki trzustki.
Niedobór trypsyny występuje w mukowiscydozie powodującej niedrożność jelit u noworodków.