Różnica między IGA a IGG

Kluczowa różnica - IGA vs IGG
 

Immunoglobuliny są określane jako specjalny rodzaj białek globularnych o złożonej strukturze. Są one wytwarzane przez żywy układ jako wtórna specyficzna odpowiedź immunologiczna po zetknięciu się z antygenem obcej cząstki lub organizmu. Immunoglobuliny są również znane jako przeciwciała, które są specyficznymi białkami wytwarzanymi w odpowiedzi na antygen. Główne pięć klas przeciwciał to - Immunoglobulina (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobulina A (IgA / IGG) jest wydzielniczą immunoglobuliną obecną na powierzchni błony śluzowej, składającą się z łańcucha J i wydzielającego polipeptydu, który uczestniczy w funkcji wydzielniczej. Immunoglobulina G (IgG / IGG) bierze udział przede wszystkim w działaniu przeciwko obcym patogenom, w tym bakteriom i wirusom. The kluczowa różnica między IGA a IGG jest obecność i brak wydzielniczego polipeptydu. IGA ma wydzielniczy polipeptyd ułatwiający wydzielanie przez powierzchnie śluzówkowe, podczas gdy IGG nie pełni funkcji wydzielniczej, dlatego łańcuch J jest nieobecny.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest IGA
3. Co to jest IGG
4. Podobieństwa między IGA i IGG
5. Porównanie obok siebie - IGA vs IGG w formie tabelarycznej
6. Podsumowanie

Co to jest IGA?

IGA jest rodzajem immunoglobuliny, która ma funkcję wydzielniczą. Dlatego IGA można znaleźć głównie w wydzielinach, w tym w ślinie i mleku matki. Około 50% składu białkowego siary stanowi IGA. Jest również wydzielany przez błony śluzowe przewodu żołądkowo-jelitowego i dróg oddechowych. Zapewnia to mechanizm ochronny przed patogenami przedostającymi się do jelita lub dróg oddechowych.

Rysunek 01: Struktura IGA

Istnieją dwie główne podklasy IGA; IGA 1 i IGA2. IGA1 posiadają dłuższy region zawiasowy i mają dodatkowo zduplikowany zestaw aminokwasów w swojej strukturze. Ten wydłużony region zawiasowy zwiększa wrażliwość IGA1 na proteazy bakteryjne. Dlatego jest obecny głównie w surowicy. IGA2 składa się z krótszego regionu zawiasowego i nie ma struktury zduplikowanej aminokwasu. Dlatego nie ma zwiększonej wrażliwości na proteazę. IGA2 występuje głównie w błonach wydzielniczych śluzu.

IGA tworzy strukturę dimeru, która jest charakterystyczna dla tego typu immunoglobulin. Monomery są połączone strukturą znaną jako łańcuch J. Łańcuch J jest połączony ze strukturą dimeru poprzez wiązania disiarczkowe. Polipeptyd jest związany ze strukturą dimeru, który działa jako wydzielniczy składnik polipeptydowy IGA. Główną funkcją IGA jest ochrona warstw błony śluzowej przed toksynami zewnętrznymi i chemikaliami, takimi jak toksyny bakteryjne i wirusowe. IGA uczestniczy w reakcji neutralizacji w celu zneutralizowania produktów toksyn.

Co to jest IGG?

IGG jest najczęstszym rodzajem immunoglobuliny obecnym w układzie. Jest to także główna postać krążącej immunoglobuliny w organizmie. IGG jest jedyną formą immunoglobuliny, która może przenikać przez łożysko i docierać do płodu. IGG składa się z czterech łańcuchów polipeptydowych; 2 łańcuchy ciężkie i 2 łańcuchy lekkie, które są połączone ze sobą międzyłańcuchowymi wiązaniami disiarczkowymi. Każdy łańcuch ciężki składa się z N-końcowej domeny zmiennej (VH) i trzech domen stałych (CH1, CH2, CH3), z dodatkowym „regionem zawiasowym” między CH1 i CH2. Każdy łańcuch lekki składa się z N-końcowej domeny zmiennej (VL) i domeny stałej (CL). Łańcuch lekki jest powiązany z domenami VH i CH1, tworząc ramię Fab („Fab” = fragment wiążący antygen), a regiony V oddziałują, tworząc region wiążący antygen. Ponadto IGG zawiera również wysoce konserwatywny region, który składa się z glikozylowanego aminokwasu na 297^th pozycja.

Rysunek 02: Ogólna struktura IGG

IGG ma cztery główne podklasy, mianowicie IgG1, IGG2, IGG3 i IGG4. IGG1 jest najliczniejszą podklasą. Jest to bezpośrednia odpowiedź przeciwciał wytwarzana w organizmie po zakażeniu czynnikiem bakteryjnym lub wirusowym. IGG2 są wytwarzane głównie w odpowiedzi na bakteryjne antygeny otoczkowe. Przeciwciała te reagują na antygeny oparte na węglowodanach. Może także działać przeciwko wirusom zawierającym antygeny oparte na węglowodanach. IGG3 jest prozapalnym przeciwciałem, które jest generalnie wytwarzane w odpowiedzi na infekcję wirusową. IGG3 jest głównym przeciwciałem wytwarzanym w odpowiedzi na antygeny grupy krwi. Przeciwciała IGG4 są wytwarzane w odpowiedzi na długotrwałe infekcje.

Jakie są podobieństwa między IGA a IGG?

• Oba są wytwarzane z powodu wtórnej odpowiedzi immunologicznej.
• Oba są wytwarzane w odpowiedzi na antygeny lub markery antygenowe wytwarzane w
• Oba są bardzo szczegółowe.
• Oba składają się z czterech łańcuchów polipeptydowych; 2 łańcuchy ciężkie i 2 łańcuchy lekkie.
• Oba uczestniczą w walce z patogenami bakteryjnymi i wirusowymi.

Jaka jest różnica między IGA a IGG?

IGA vs IGG
IGA jest przeciwciałem obecnym w wydzielinach i błonach śluzowych i działa przeciwko bakteryjnym i wirusowym patogenom.	IGG jest przeciwciałem wytwarzanym jako wtórny mechanizm immunologiczny zaangażowany w zwalczanie patogennych szczepów wirusowych i bakteryjnych.
Dystrybucja
IGA znajduje się w błonach śluzowych i wydzielinach ciała, takich jak ślina i mleko matki.	IGG znajduje się we wszystkich tkankach wewnątrz i na zewnątrz naczyń.
Skład łańcucha ciężkiego
IGA ma łańcuch ciężki Alpha.	IGG ma łańcuch ciężki Gamma.
Stężenie w surowicy
W surowicy stężenie IGA wynosi 0,6 - 3 mg / ml.	W surowicy stężenie IGG wynosi 6–13 mg / ml.
Łańcuch J
Obecny w IGA.	Nieobecny w IGG.
Polipeptyd wydzielniczy
Obecny w IGA.	Nieobecny w IGG.
Możliwość przekroczenia łożyska
IGA nie może przejść przez łożysko.	IGG może przenikać przez łożysko.

Podsumowanie - IGA vs IGG 

Zarówno IGA, jak i IGG są wytwarzane w organizmie jako wtórna odpowiedź immunologiczna. Są to specyficzne przeciwciała, które działają poprzez wiązanie się ze specyficznym antygenem. Główna różnica między dwiema immunoglobulinami polega na funkcji wydzielania. IGA jest obecna w płynach wydzielniczych i błonach wydzielniczych śluzu, podczas gdy IGG jest najliczniejszą immunoglobuliną w surowicy. Oba mają zdolność walki z patogenami drobnoustrojowymi. To jest różnica między IGA a IGG.

Pobierz wersję PDF IGA vs IGG

Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać go do celów offline zgodnie z cytatem. Pobierz wersję PDF tutaj Różnica między IGA a IGG

Odniesienie:

1. Schroeder, Harry W i Lisa Cavacini. „Struktura i funkcja immunoglobulin”. The Journal of alergie and immunology klinicznych, U.S. National Library of Medicine, luty 2010. Dostępny tutaj 
2. Woof, J M i M W Russell. „Relacje struktura i funkcja w IgA.” Nature News, Nature Publishing Group, 21 września 2011. Dostępne tutaj  
3.Janeway, Charles A i Jr. „Struktura typowej cząsteczki przeciwciała”. Immunobiologia: układ odpornościowy w zdrowiu i chorobie. Wydanie 5., National Library of Medicine, 1 stycznia 1970 r. Dostępne tutaj 

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1. „Schemat dimerycznej IgA 01”. Autor: McortNGHH - Praca własna (CC BY-SA 4.0) przez Commons Wikimedia 
2. „Anatomia IgG” Autor: w: Użytkownik: AJVincelli, domena publiczna za pośrednictwem Commons Wikimedia