Różnica między holoenzymem a apoenzymem

Kluczowa różnica - holoenzym vs apoenzym
 

Enzymy są katalizatorami biologicznymi, które zwiększają szybkość reakcji chemicznych w ciele. Są to białka złożone z sekwencji aminokwasowych. Enzymy biorą udział w reakcjach chemicznych, ale nie są spożywane. Są specyficzne dla substratów i reakcji chemicznych. Funkcję enzymu wspierają różne niebiałkowe małe cząsteczki. Są znani jako kofaktorzy. Wspomagają enzymy w ich katalitycznym działaniu. Tymi kofaktorami mogą być jony metali lub koenzymy; mogą być również cząsteczkami nieorganicznymi lub organicznymi. Wiele enzymów wymaga kofaktora, aby stał się aktywny i zainicjował funkcję katalityczną. W oparciu o wiązanie z kofaktorem enzymy mają dwie formy o nazwie apoenzym i holoenzym. Kluczowa różnica między holoenzymem a apoenzymem polega na tym apoenzym jest białkowym składnikiem enzymu, który jest nieaktywny i niezwiązany z kofaktorem podczas holoenzym jest białkowym składnikiem enzymu i związanym kofaktorem, który tworzy aktywną formę enzymu.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest holoenzym 
3. Co to jest apoenzym
4. Porównanie obok siebie - Holoenzym vs Apoenzym w formie tabelarycznej
5. Podsumowanie

Co to jest Holoenzym?

Enzymy to białka, które katalizują reakcje biochemiczne w komórkach. Większość enzymów wymaga małej cząsteczki niebiałkowej do zainicjowania funkcji katalitycznych. Te cząsteczki są znane jako kofaktory. Kofaktory to głównie cząsteczki nieorganiczne lub organiczne. Współczynniki dzielą się na dwa główne typy, zwane jonami metali i koenzymami. Wiązanie kofaktora jest niezbędne do aktywacji enzymu i rozpoczęcia reakcji chemicznej. Gdy składnik białkowy enzymu wiąże się z kofaktorem, cała cząsteczka jest znana jako holoenzym. Holoenzym jest katalitycznie aktywny. W związku z tym aktywnie wiąże się z substratami i zwiększa szybkość reakcji. Koenzymy luźno wiążą się z enzymami, podczas gdy grupy protetyczne wiążą się ściśle z apoenzymami. Niektóre kofaktory wiążą się z aktywnym miejscem enzymu. Po związaniu zmienia konformację enzymu i poprawia wiązanie substratów z aktywnym miejscem enzymu.

Polimeraza DNA i polimeraza RNA to dwa holoenzymy. Polimeraza DNA wymaga aktywacji jonów magnezu i zainicjowania polimeryzacji DNA. Polimeraza RNA potrzebuje czynnika sigma do swojej funkcji katalitycznej.

Co to jest apoenzym?

Apoenzym jest enzymem przed związaniem z kofaktorem. Innymi słowy, apoenzym jest białkową częścią enzymu, której brakuje kofaktor. Apoenzym jest katalitycznie nieaktywny i niekompletny. Po połączeniu z koenzymem tworzy aktywny układ enzymatyczny i określa specyficzność tego układu dla substratu. Istnieje wiele kofaktorów, które łączą się z apoenzymami, tworząc holoenzymy. Typowymi koenzymami są NAD +, FAD, koenzym A, witaminy B i witamina C. Typowymi jonami metali, które wiążą się z apoenzymami są żelazo, miedź, wapń, cynk, magnez itp. Kofaktory wiążą się ściśle lub luźno z apoenzymem w celu przekształcenia apoenzymu w holoenzym. Po usunięciu kofaktora z holoenzymu jest on ponownie przekształcany w apoenzym, który jest nieaktywny i niekompletny.

Obecność kofaktora w miejscu aktywnym apoenzymu jest niezbędna, ponieważ zapewniają grupy lub miejsca, których nie ma część białkowa enzymu w celu katalizowania reakcji.

Ryc. 01: Apoenzym i holoenzym

Jaka jest różnica między holoenzymem a apoenzymem?

Holoenzym vs Apoenzym
Holoenzym jest aktywnym enzymem składającym się z apoenzymu związanego z kofaktorem.	Apoenzym jest składnikiem białkowym, któremu brakuje kofaktora.
Współczynnik
Holoenzym jest związany ze swoim kofaktorem.	Apoenzym jest składnikiem enzymu bez kofaktora.
Czynność
Holoenzym jest katalitycznie aktywny.	Apoenzym jest nieaktywny katalitycznie.
Kompletność
Holoenzym jest gotowy i może zainicjować reakcję.	Apoenzym jest niekompletny i nie może zainicjować reakcji.
Przykłady
Polimeraza DNA, polimeraza RNA są przykładami holoenzymu.	Transkarbamoilaza asparaginowa jest przykładem apoenzymu.

Podsumowanie - Holoenzym vs Apoenzym

Enzymy są biologicznymi katalizatorami komórek. Obniżają energię potrzebną do wystąpienia reakcji. Enzymy zwiększają szybkość reakcji poprzez aktywne indukowanie przekształcenia substratu w produkty. W szczególności katalizują reakcje bez wchodzenia w reakcje. Enzymy składają się z cząsteczek białka. Część białkowa enzymu znana jest jako apoenzym. Apoenzym wymaga wiązania z małobiałkowymi małymi cząsteczkami zwanymi kofaktorami, aby stać się aktywnymi. Gdy apoenzym wiąże się z kofaktorem, kompleks znany jest jako holoenzym. Holoenzym jest katalitycznie aktywny w celu zainicjowania reakcji chemicznej. Substrat wiąże się z holoenzymem, a nie z apoenzymem. To jest różnica między holoenzymem a apoenzymem.

Pobierz wersję PDF Holoenzyme vs Apoenzyme

Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać go do celów offline zgodnie z cytatami. Pobierz wersję PDF tutaj Różnica między holoenzymem a apoenzymem.

Bibliografia:

1. „Biochemia strukturalna / enzym / apoenzym i holoenzym”. Structural Biochemistry / Enzyme / Apoenzyme and Holoenzyme - Wikibooks. N.p., n.d. Sieć. Dostępny tutaj. 12 czerwca 2017 r.
2. BIOCHEMIA. N.p., n.d. Sieć. Dostępny tutaj. 13 czerwca 2017 r.

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1. „Enzymy” Moniquepena - Praca własna (domena publiczna) za pośrednictwem Commons Wikimedia