Różnica między białkami opiekuńczymi i chaperoninami

The kluczowa różnica to między chaperonami a chaperoninami białka opiekuńcze pełnią szeroki zakres funkcji, w tym fałdowanie i degradację białka, wspomaganie składania białek itp., podczas gdy kluczową funkcją chaperonin jest pomoc w zwijaniu się dużych cząsteczek białka.

Chaperony molekularne lub białka opiekuńcze to cząsteczki białka, które pomagają w procesie składania białek w złożone struktury. Dlatego chaperoniny są rodzajem opiekuna, który obejmuje białka szoku cieplnego. Ze wszystkich rodzajów białek opiekuńczych chaperoniny są najczęściej badanymi białkami ze względu na ważną rolę, jaką odgrywa podczas prawidłowego składania białek. Dlatego działanie chaperonów i chaperonin zapobiega nieodwracalnej agregacji białek, a tym samym umożliwia ich funkcjonalność. Chaperony i chaperoniny różnią się drobiazgowo w zależności od funkcjonalności dwóch cząsteczek.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to są opiekunki
3. Co to są chaperoniny
4. Podobieństwa między białkami opiekuńczymi i białkami opiekuńczymi
5. Porównanie obok siebie - Chaperony vs Chaperoniny w formie tabelarycznej
6. Podsumowanie

Co to są opiekunki?

Białka opiekuńcze są białkami, które pomagają w tworzeniu białek, fałdowaniu białek oraz w procesie degradacji białek. Zatem istnieje wiele klas białek opiekuńczych. Opierające się na hydrofobowych powierzchniach białek ułatwiają fałdowanie i zapobiegają nieodwracalnej agregacji białek. Ponadto, białka opiekuńcze można podzielić na różne klasy w zależności od wielkości i przedziału komórkowego. Chaperoniny są jedną z najważniejszych klas białek opiekuńczych, które są białkami szoku cieplnego.

Rysunek 01: Działanie opiekuna

Ponadto, białka opiekuńcze są niezbędne w procesie degradacji białka. Gdy białka ulegają nieprawidłowemu fałdowaniu, białka opiekuńcze biorą udział w procesie ubikwitynacji prowadzącym do zniszczenia białka.

Co to są Chaperoniny?

Chaperonina to klasa białek opiekuńczych, które są szczególnie zaangażowane w fałdowanie dużych białek. Mają określoną strukturę. Chaperoniny zawierały strukturę dwu pierścieniową, która może być homodimeryczna lub heterodimeryczna. Te dwie struktury pierścieniowe tworzą dwie centralne wnęki. Każda podjednostka ma domenę, która może wiązać się z hydrofobową powierzchnią białka. Po związaniu chaperoniny powodują zmianę konformacyjną białka. Pozwala to na prawidłowe fałdowanie białka.

Rycina 02: Chaperoniny

Istnieją dwie główne kategorie chaperonin, mianowicie chaperoniny grupy I i chaperoniny grupy II. Chaperoniny grupy I są prokariotyczne i obejmują głównie bakteryjne białka szoku cieplnego, takie jak Hsp60 i prokariotyczny GroEL. Chaperoniny z grupy II obejmują chaperoniny Archean i eukariotyczne. Niektóre z chaperonin grupy II są polipeptydem związanym z kompleksem T i GroES.

Jakie są podobieństwa między białkami opiekuńczymi i białkami opiekuńczymi?

• Chaperony i chaperoniny są białkami.
• Są one głównie zaangażowane w fałdowanie białek.
• Oba wiążą się z hydrofobowymi regionami białka.
• Można je zsyntetyzować in vitro i może być wykorzystany w wielu badaniach związanych z nieprawidłowym fałdowaniem białka.

Jaka jest różnica między białkami opiekuńczymi a białkami opiekuńczymi?

Białka opiekuńcze są białkami, które biorą udział w fałdowaniu, degradacji i gromadzeniu białek. Zatem istnieje kilka podklas białek opiekuńczych opartych na mechanizmie działania. Niektóre z nich wiążą się z fałdowaniem białek, a niektóre z solubilizacją agregowanych białek. Z drugiej strony, chaperoniny są rodzajem chaperonów, które specyficznie wiążą się z dużym fałdowaniem białka. Jest to kluczowa różnica między chaperonami a chaperoninami. Ponadto istnieją dwie grupy chaperonin; chaperoniny grupy I i chaperoniny grupy II.

Poniższa infografika przedstawia różnicę między chaperonami i chaperoninami w formie tabelarycznej.

Podsumowanie - Chaperones vs Chaperonins

Chaperony to szeroka klasa biomolekuł, które są białkami. Pomagają w zwijaniu, degradacji i gromadzeniu białek. Chaperoniny to klasa białek opiekuńczych, które specyficznie działają w fałdowaniu dużych białek. Dlatego kluczowa różnica między białkami opiekuńczymi i chaperoninami zależy od funkcji dwóch białek. Różnią się także budową. Chaperony różnią się budową, podczas gdy chaperoniny mają dwupierścieniową specyficzną strukturę.

Odniesienie:

1.Slavotinek, A M i L G Biesecker. „Odkrywanie roli białek opiekuńczych i białek opiekuńczych w chorobach człowieka”. Postępy w pediatrii., U.S. National Library of Medicine, wrzesień 2001. Dostępne tutaj  

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1. „Białka błonowe w kompleksy” Autor: Medievalpacman - Praca własna (CC BY-SA 3.0) przez Commons Wikimedia  
2. „Góra GroES-GroEL” Autor Nie podano autora do odczytu maszynowego. (Domena publiczna) przez Commons Wikimedia