Różnica między Alpha Helix a plisowanym arkuszem beta

Kluczowa różnica - plisowany arkusz Alpha Helix vs. Beta
 

Alfa helisy i beta plisowane arkusze to dwie najczęściej spotykane struktury drugorzędne w łańcuchu polipeptydowym. Te dwa elementy strukturalne są pierwszymi głównymi krokami w procesie składania łańcucha polipeptydowego. The kluczowa różnica między Alpha Helix a plisowanym arkuszem Beta jest w nich Struktura; mają dwa różne kształty do wykonania określonej pracy.

Co to jest Alpha Helix?

Helisa alfa jest prawostronną cewką reszt aminokwasowych na łańcuchu polipeptydowym. Zakres reszt aminokwasowych może wynosić od 4 do 40 reszt. Wiązania wodorowe utworzone między tlenem grupy C = O na górnej cewce a wodorem grupy N-H dolnej cewki pomagają utrzymać cewkę razem. Wiązanie wodorowe powstaje na każde cztery reszty aminokwasowe w łańcuchu w powyższy sposób. Ten jednolity wzór nadaje mu określone cechy, takie jak grubość cewki i określa długość każdego pełnego obrotu wzdłuż osi helisy. Stabilność struktury helisy alfa zależy od kilku czynników.

O atomów w kolorze czerwonym, N atomów w kolorze niebieskim i wiązania wodorowe w postaci zielonych kropkowanych linii

Co to jest plisowany arkusz beta?

Pofałdowany arkusz beta, znany również jako arkusz beta, jest uważany za drugą formę struktury drugorzędowej w białkach. Zawiera pasma beta, które są połączone bocznie co najmniej dwoma lub trzema wiązaniami wodorowymi szkieletu, tworząc skręcony, plisowany arkusz, jak pokazano na rysunku. Nić beta jest odcinkiem łańcucha polipeptydowego; jego długość jest na ogół równa 3 do 10 aminokwasom, w tym kręgosłupa w rozszerzonym potwierdzeniu.

4-niciowy antyrównoległy fragment arkusza β ze struktury krystalicznej enzymu katalazy.
a) pokazujące przeciwrównoległe wiązania wodorowe (kropkowane) między peptydowymi grupami NH i CO na sąsiednich niciach. Strzałki wskazują kierunek łańcucha, a kontury gęstości elektronów obrysowują atomy inne niż H. O atomy są czerwonymi kulkami, N atomy są niebieskie, a atomy H są pominięte dla uproszczenia; łańcuchy boczne są pokazane tylko dla pierwszego atomu łańcucha bocznego C (zielony)
b) Widok od brzegu dwóch środkowych pasm β

W arkuszach plisowanych beta łańcuchy polipeptydowe biegną obok siebie. Otrzymuje nazwę „plisowany arkusz” ze względu na falowy wygląd konstrukcji. Są one połączone ze sobą wiązaniami wodorowymi. Ta struktura pozwala na tworzenie większej liczby wiązań wodorowych poprzez rozciąganie łańcucha polipeptydowego.

Jaka jest różnica między Alpha Helix a plisowanym arkuszem Beta?

Struktura plisy alfa helisy i beta

Alpha Helix:

W tej strukturze szkielet polipeptydu jest ściśle związany wokół wyobrażonej osi jako struktura spiralna. Znany jest również jako helikoidalny układ łańcucha peptydowego.

Tworzenie struktury helisy alfa ma miejsce, gdy łańcuchy polipeptydowe są skręcone w spiralę. Dzięki temu wszystkie aminokwasy w łańcuchu tworzą ze sobą wiązania wodorowe (wiązanie między cząsteczką tlenu a cząsteczką wodoru). Wiązania wodorowe pozwalają spirali utrzymać kształt spirali i dają ciasną cewkę. Ten spiralny kształt sprawia, że ​​helisa alfa jest bardzo silna.

Wiązania wodorowe są oznaczone żółtymi kropkami.

Pofałdowany arkusz beta:

Gdy dwa lub więcej fragmentów łańcucha (ów) polipeptydowego zachodzą na siebie, tworząc rząd wiązań wodorowych ze sobą, można znaleźć następujące struktury. Może się to zdarzyć na dwa sposoby; układ równoległy i układ przeciwrównoległy.

Przykłady struktury:

Alpha Helix: Paznokcie lub paznokcie u stóp mogą być traktowane jako przykład struktury helisy alfa.

Pofałdowany arkusz beta: Struktura piór jest podobna do struktury blachy plisowanej beta.

Funkcje struktury:

Alpha Helix: W strukturze helisy alfa występuje 3,6 aminokwasu na obrót helisy. Wszystkie wiązania peptydowe są trans i płaskie, a grupy N-H w wiązaniach peptydowych wskazują w tym samym kierunku, który jest w przybliżeniu równoległy do ​​osi helisy. Grupy C = O wszystkich wiązań peptydowych wskazują w przeciwnym kierunku i są równoległe do osi helisy. Grupa C = O każdego wiązania peptydowego jest związana z grupą N-H wiązania peptydowego, tworząc wiązanie wodorowe. Wszystkie grupy R są skierowane na zewnątrz od helisy.

Pofałdowany arkusz beta: Każde wiązanie peptydowe w arkuszu plisowanym beta jest płaskie i ma konformację trans. Grupy C = O i N-H wiązań peptydowych z sąsiednich łańcuchów znajdują się w tej samej płaszczyźnie i wskazują na siebie tworząc wiązanie wodorowe między nimi. Wszystkie grupy R w dowolnym łańcuchu mogą alternatywnie występować powyżej i poniżej płaszczyzny arkusza.

Definicje:

Struktura drugorzędna: Jest to kształt zwijającego się białka ze względu na wiązanie wodoru między jego amidowym łańcuchem a grupami karbonylowymi.

Odniesienia: „Struktura białka”. ChemWiki: Dynamiczny chemiczny hipertekst „Struktura drugorzędowa białka: α-helisy i β-arkusze”. Proteinstructures.com autorstwa Salam Al Karadaghi „Organic Chemistry”. Podręcznik wirtualnej komórki „Arkusz Beta”. Wikipedia Zdjęcie dzięki uprzejmości: „Helix gęstości elektronowej mioglobina 2nrl 17-32” Autor: Dcrjsr - Praca własna (CC BY 3.0) przez Commons Wikimedia „Struktura wtórna białka” autor: en: Użytkownik: Bikadi (CC BY -SA 3.0) przez Commons Wikimedia „Arkusz Antipar beta 1gwe oba” autorstwa Dcrjsr - Praca własna (CC BY 3.0) przez Commons Wikimedia