Różnica między Alfą a Beta Helix

The kluczowa różnica helisa alfa i beta zależy od rodzaju wiązania wodorowego, które tworzą podczas tworzenia tych struktur. Helisy alfa tworzą wewnątrzcząsteczkowe wiązania wodorowe, podczas gdy helisy beta tworzą międzycząsteczkowe wiązania wodorowe.

Złożone białka mają cztery strukturalne poziomy organizacyjne - pierwotny, wtórny, trzeciorzędowy i czwartorzędowy. Drugorzędne struktury białek tworzą łańcuchy peptydowe w różnych orientacjach. Łańcuchy peptydowe składają się z sekwencji aminokwasowych związanych wiązaniami peptydowymi. Dlatego istnieją dwie główne struktury drugorzędne w białkach, jak helisa alfa i helisa beta. Ponadto istnieją inne struktury drugorzędne zwane zwrotem beta i strukturami spinki do włosów. Głównie w tym artykule skupiono się na różnicy między helisą alfa i beta.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest Alpha Helix
3. Co to jest Beta Helix
4. Podobieństwa między Alpha i Beta Helix
5. Porównanie obok siebie - Alpha vs Beta Helix w formie tabelarycznej
6. Podsumowanie

Co to jest Alpha Helix?

Białka mają cztery strukturalne poziomy organizacji. Spośród nich helisa alfa jest najczęstszą wtórną strukturą białek. Struktura ta pojawia się jako pręt owinięty wokół centralnej osi. Ponadto helisa alfa jest helisą praworęczną. Mogą być również obecne helisy leworęczne. W tym przypadku wiązania peptydowe tworzą się od N-końca do C-końca. Aminokwasy łączą się ze sobą poprzez te wiązania peptydowe. Wewnątrzcząsteczkowe wiązania wodorowe są główną przyczyną powstawania helisy alfa.

Rysunek 01: Alfa Helix

Układ helisy alfa zależy od hydrofilowej i hydrofobowej natury białka. Jeśli sekwencja aminokwasowa składa się z dużej liczby hydrofilowych grup R (zmiennych), grupy R orientują się na fazę wodną. Jeśli grupy zmienne są hydrofobowe, wystają do hydrofobowej fazy środowiska. W obu przypadkach wydaje się, że grupy R wystają poza helikalną strukturę. Ze względu na te cechy strukturalne helisa alfa jest bardziej odporna na mutacje. Zatem obecność wiązań wodorowych stabilizuje strukturę helisy alfa. W helisie alfa występuje średnio 3,6 reszt na obrót, ponieważ do powstania wiązań wodorowych potrzeba 3,6 reszt. Niektóre białka strukturalne, takie jak kolagen i keratyna, są bogate w helisy alfa.

Co to jest Beta Helix?

Helisa beta jest drugą najczęściej spotykaną strukturą wtórną białka. Chociaż nie jest tak powszechny jak helisa alfa, obecność helis beta odgrywa również ważną rolę w strukturze białka. Tworzenie helisy beta odbywa się za pomocą dwóch arkuszy beta ułożonych równolegle lub przeciwrównolegle. Arkusze te następnie formują się w strukturę spiralną. Wiązania międzycząsteczkowe wodoru między dwoma pasmami arkusza pomagają w tworzeniu helisy beta.

Rycina 02: Beta Helix

Helisy beta mogą być zarówno praworęczne, jak i leworęczne, w zależności od ich wzorów wiązania. Podczas tworzenia helisy beta, zmienne grupy dwóch arkuszy beta ułożą się w rdzeniu helisy. Dlatego większość grup tworzących arkusze beta ma funkcje hydrofobowe.

W przeciwieństwie do helisy alfa 17 reszt tworzy helisę beta w jednym zwoju. Jony metali mają zdolność aktywowania tworzenia helisy beta. Podobnie jak helisa alfa, wiązania wodorowe wspierają utrzymanie struktury helisy Beta. Enzym anhydrazy węglanowej i liaza pektynowa to dwa białka bogate w beta helisy.

Jakie są podobieństwa między Alpha a Beta Helix?

• Alfa i Beta Helix to dwie drugorzędne struktury białek.
• Aminokwasy są monomerami obu struktur wtórnych.
• Ponadto składnikami chemicznymi helis alfa i beta są węgiel, wodór, tlen, azot i siarka.
• Obie struktury drugorzędne rozwijają się również w organizację wyższego poziomu.
• Ponadto oba są stabilizowane wiązaniami wodorowymi.
• W obu strukturach hydrofobowość zależy od obecności grup R aminokwasów.

Jaka jest różnica między Alpha a Beta Helix?

Kluczową różnicą między helisą alfa i beta jest rodzaj wiązań wodorowych, które wykazują. Alfa helisa wykazuje wewnątrzcząsteczkowe wiązanie wodorowe, podczas gdy beta helisa wykazuje międzycząsteczkowe wiązanie wodorowe. Ponadto helisa alfa tworzy helisę praworęczną, podczas gdy helisa beta może tworzyć helisy zarówno prawą, jak i leworęczną. Jest to więc znacząca różnica między helisą alfa i beta.

Ponadto kolejną różnicą między helisą alfa i beta jest to, że tworzenie helisy alfa odbywa się przez skręcenie sekwencji aminokwasowej, podczas gdy w tworzeniu helisy beta dwa arkusze beta, równoległe lub przeciwrównoległe, są połączone tworząc strukturę helikalną.

Poniższa grafika informacyjna przedstawia więcej informacji dotyczących różnicy między helisą alfa i beta.

Podsumowanie - Alpha vs Beta Helix

Zarówno helisy alfa, jak i beta helisy są ważne w identyfikacji i dedukcji złożonych struktur białkowych. Oba typy są drugorzędowymi strukturami białek. Jednak helisa alfa jest spiralnym zwrotem sekwencji aminokwasowych. Natomiast tworzenie się helisy beta odbywa się poprzez wiązanie wodorowe równoległych lub antyrównoległych arkuszy beta. Ponadto wiązanie wodorowe jest wewnątrzcząsteczkowe w postaci helisy alfa, podczas gdy wiązanie wodorowe jest międzycząsteczkowe w postaci helisy beta. Poza tym obie te struktury mają grupę R, która określa hydrofobowość białka. Podsumowuje to różnicę między helisą alfa i beta.

Odniesienie:

1. „Zamówienia struktury białek”. Khan Academy, Khan Academy, dostępne tutaj.
2. „Struktura drugorzędowa białka: helisy α i β-arkusze.” Strukturalna bioinformatyka: przewodnik praktyczny, dostępny tutaj.

Zdjęcie dzięki uprzejmości:

1. „Struktura alfa alfa (2)” Autor: Thomas Shafee - Praca własna (CC BY-SA 4.0) przez Commons Wikimedia
2. „1m8n Choristoneura fumiferana” Autor: WillowW z angielskojęzycznej Wikipedii (CC BY-SA 3.0) przez Commons Wikimedia