Polipeptydy i białka są naturalnymi i niezbędnymi związkami organicznymi komórki. Oba składają się z aminokwasów. Aminokwasy są naturalnie występującymi związkami, które łączą się tworząc peptydy, polipeptydy i białka. Każdy aminokwas zawiera jedną aminę (-NH2)) i jedna grupa hydroksylowa (-COOH), a także specyficzny łańcuch boczny (grupa R). Grupa łańcucha bocznego różni się rozmiarem, kształtem, ładunkiem i reaktywnością, a zatem jest unikalna dla każdego aminokwasu. Istnieje 20 rodzajów monomerycznych aminokwasów zdolnych do łączenia się w różnych kombinacjach, w ten sposób nadając polipeptydy i białka o dużej różnorodności.
Polipeptyd jest polimerem o określonej sekwencji aminokwasów połączonych ze sobą za pomocą kowalencyjnych wiązań peptydowych. Wiązanie peptydowe jest wynikiem reakcji kondensacji między dwoma aminokwasami: grupa karboksylowa jednego aminokwasu reaguje z grupą aminową sąsiedniego aminokwasu, uwalniając cząsteczkę wody (H2)O). Krótkie łańcuchy aminokwasów połączone wiązaniami peptydowymi są nazywane peptydami. Peptydy są zwykle tworzone przez do 20-30 aminokwasów. Dłuższe łańcuchy połączonych reszt aminokwasowych o określonej sekwencji nazywane są polipeptydami. Polipeptydy mogą zawierać do 4000 reszt. Polipeptydy charakteryzują się szkieletem polipeptydowym utworzonym przez powtarzającą się sekwencję atomów w rdzeniu połączonego łańcucha aminokwasów. Do szkieletu polipeptydowego dołączone są łańcuchy boczne specyficzne dla aminokwasów, grupa R. Polipeptydy mogą składać się w ustaloną strukturę, tworząc białko. Polipeptyd stanowi zatem liniową sekwencję reszt aminokwasowych, która tworzy pierwotną strukturę białka.
Białka są cząsteczkami złożonymi strukturalnie i funkcjonalnie. Termin białko jest używany do opisania trójwymiarowej struktury utworzonej przez fałdowanie jednego lub więcej polipeptydów. Białka mają cztery poziomy organizacji strukturalnej, przy czym polipeptyd jest strukturą pierwotną. Białko ma strukturę drugorzędną, gdy łańcuchy polipeptydowe tworzą α helisy i β arkusze. Trzeciorzędowa struktura białka stanowi pełną trójwymiarową organizację łańcucha polipeptydowego. Gdy w kompleksie białkowym uczestniczy więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy, struktura białkowa jest oznaczana jako czwartorzędowa. Zwijanie łańcuchów polipeptydowych w celu utworzenia białka opiera się na wielu słabych wiązaniach niekowalencyjnych, które tworzą się między różnymi częściami jednego łańcucha lub nawet dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych. Wiązania niekowalencyjne obejmują atomy szkieletu polipeptydowego, a także grupy R łańcuchów bocznych, i są trzech rodzajów: wiązania wodorowe, wiązania jonowe i wiązania van der Waala. Duża liczba słabych wiązań niekowalencyjnych działa równolegle, a ich siła jest łączona w celu zapewnienia stabilności złożonej struktury białka. Podstrukturą organizacji białek jest domena białkowa. Składa się z dowolnej części łańcucha polipeptydowego, który może składać się niezależnie w stabilną strukturę. Każda domena zawiera od 40 do 350 aminokwasów. Najmniejsze białko ma jedną domenę, podczas gdy duże białko może zawierać do kilkudziesięciu domen. Każda domena białka jest zwykle związana z odrębną funkcją. Funkcjonalne właściwości białek zależą w dużej mierze od ich struktury i kształtu, co umożliwia im fizyczną interakcję z innymi cząsteczkami. Te interakcje są zawsze specyficzne i selektywne. Każde białko może wiązać się z miejscami wiązania ligandów o wysokim powinowactwie z jedną lub kilkoma cząsteczkami znanymi jako ligandy. Miejscem wiązania ligandu jest wnęka na powierzchni białka utworzona przez fałdowanie łańcucha polipeptydowego. Oddzielne miejsca wiążące ligand w białku mogą wiązać się z różnymi ligandami, regulując funkcję białka lub pomagając przenieść białko do określonego miejsca w komórce. Funkcja białka zależy ściśle od jego struktury. Zmiana jednego aminokwasu może zakłócić jego kształt i spowodować utratę funkcji.
Polipeptyd jest polimerem utworzonym przez określoną sekwencję aminokwasów połączonych ze sobą za pomocą kowalencyjnych wiązań peptydowych.
Białko jest strukturalnie i funkcjonalnie złożoną cząsteczką utworzoną przez fałdowanie jednego lub wielu łańcuchów polipeptydowych.
Polipeptyd ma prostą strukturę i składa się z szkieletu polipeptydu utworzonego przez powtarzającą się sekwencję atomów w rdzeniu połączonego łańcucha aminokwasów. Do szkieletu polipeptydowego dołączone są łańcuchy boczne specyficzne dla aminokwasów, grupa R.
Z drugiej strony białko jest złożoną cząsteczką składającą się z jednego lub więcej łańcuchów polipeptydowych składających się w strukturę drugorzędową, trzeciorzędową lub czwartorzędową.
Kształt białka jest stabilny dzięki trzem rodzajom słabych wiązań niekowalencyjnych: wiązaniom wodorowym, wiązaniom jonowym i wiązaniom van der Waala.
Główną funkcją polipeptydu jest bycie podstawową strukturą bardziej złożonych białek. Polipeptydy nie mają trójwymiarowej struktury, która umożliwia białku wiązanie się z ligandem i funkcjonowanie.
Z drugiej strony złożoność strukturalna białka, jego stabilny kształt z miejscami wiązania ligandów umożliwia jego specyficzne i wysokie powinowactwo do określonych ligandów, regulację i uczestnictwo w wielu ważnych komórkowych szlakach metabolicznych.
Polipeptydy i białka są naturalnie występującymi i niezbędnymi związkami organicznymi komórki.
Podczas gdy aminokwasy są ich wspólnym podstawowym składnikiem, polipeptydy i białka wykazują główne różnice strukturalne i funkcjonalne: